Die Forscher erste map-Struktur von protein-aggregate, die führt zu Alzheimer
Ein Forscherteam, einschließlich Fakultät an der Binghamton University und der University of Colorado Denver die ersten sind, die Karte die molekulare Struktur eines aggressiven protein-Aggregat, daß den Ursachen der Beschleunigung der Alzheimer-Krankheit.
„Etwa 10 Prozent der Alzheimer-Fälle infolge von familiären Mutationen,“ sagte Wei-Qiang, assistant professor für biophysikalische Chemie an der Binghamton University. „Die anderen 90 Prozent der Fälle sind verursacht durch fehlgefaltete Wildtyp-amyloid-Proteine. Wir müssen verstehen die molekularen Grundlagen der Krankheit Pathologie. Damit wir vielleicht eines Tages schaffen Medikamente, die verhindern, dass die degenerativen Auswirkungen der Krankheit.“
Die Alzheimer-Krankheit beginnt die Entwicklung bei der toxischen protein-Fragmente genannt beta-amyloids form in Ketten, bekannt als die Fibrillen, die nach und tötet Gehirnzellen. Qiang, zusammen mit Forschern an der Universität von Colorado Denver, high-resolution solid-state nuclear magnetic resonance-Spektroskopie zur Untersuchung dieser Fibrillen. Ihre Arbeit zeigte sich, dass diese Fibrillen besitzen, können große Unterschiede in der molekularen Struktur von amyloid-Ablagerungen im menschlichen Gehirn. Noch wichtiger ist, die Fibrillen dienen könnte, als „Samen“ für die weitere Härchen deposition, das ist ein potentieller Risikofaktor bei der Alzheimer-Pathologie.
„Diese Arbeit beschreibt eine molekulare strukturelle Modell für eine pathologisch relevanten beta-amyloid Härchen Variante“, sagte Qiang. „Wir haben gezeigt, dass diese Variante könnte dazu führen, rapid seeding von neuen amyloid-Fibrillen, die möglicherweise trägt zur Verbreitung und Verstärkung der amyloid-Ablagerung im Gehirn.“
Qiang und sein team sind auf der Suche auf mehrere andere Arten von Härchen Varianten und insbesondere die Korrelation zwischen den strukturellen Variationen, Ihre seeding Fähigkeiten und den entstandenen zellulären Toxizität Ebenen.
